Съдържание
- Обща информация за аминокиселината
- Основната структура на аминокиселините
- Категории на аминокиселини
- Хидрофобни аминокиселини
- Хидрофилни аминокиселини
- Заредени аминокиселини
- Амфипатични аминокиселини
Аминокиселини са една от четирите основни макромолекули на живота, останалите са въглехидрати, липиди и нуклеинова киселина, Те служат предимно като мономерни единици на протеини, 20-те естествено срещащи се аминокиселини се намират във всички живи същества - от бактерии до хора.
Тъй като аминокиселините правят протеините и протеините да представляват по-голямата част от телесната ви маса, тези киселини са буквално нещата, от които се правят хора (и други животни).
Дефицитът в една или повече аминокиселини може да доведе до непълни или лошо изградени тъкани и също така се смята, че играе роля в генезиса на някои видове рак.
Обща информация за аминокиселината
Човешкото тяло е способно да синтезира 10 от тези киселини, но останалите 10 трябва да бъдат получени от хранителни източници и затова се наричат незаменими аминокиселини, Те понякога се предлагат като основни добавки на аминокиселини.
Наричат се аминокиселини, които тялото може да произвежда несъществени аминокиселини, донякъде подвеждащ термин, тъй като тялото всъщност ги изисква.
Всяка аминокиселина има както съкращение с една буква, така и трибуквено съкращение (напр. тирозин минава и от "tyr" и "Y"). Понякога аминокиселините се модифицират, след като вече са се включили в протеините (пример е хидроксилиране на пролин).
Аминокиселините са станали популярни в хранителните добавки сред хората, които се интересуват от цялостното здраве и тези, които се надяват да изградят мускулна маса чрез комбинация от тренировки с тежести и хранителни интервенции.
Основната структура на аминокиселините
Универсалната структура на всички аминокиселини е централен въглероден атом, който има a карбоксил група, ан аминогрупа, a водороден атом и ан "R" странична верига която варира от аминокиселина до свързана с него аминокиселина.
Най- карбоксилна група се състои от въглероден атом, двойно свързан към кислороден атом и също свързан към хидроксилна (-ОН) група. Тя може да бъде представена като -CO (OH) и това, което печели тези съединения, обозначението "киселина", тъй като водородният атом в хидроксилния компонент лесно се дарява, оставяйки след себе си -CO (O-) група.
Наричат се 20-те аминокиселини в природата алфа-аминокиселини тъй като амино (-NH2) групата е свързана към алфа въглерода на карбоксилната киселина, който е въглеродът до групата -CO (OH). Този въглерод е и описаният по-горе „централен“ въглерод.
Аминокиселините варират по маса от 75 грама на мол (глицин) до 204 грама на мол (триптофан) и средно са по-малки от захарната глюкоза (180 грама на мол).
Ако всяка аминокиселина се наблюдава с еднаква честота в природата, всяка от тях би представлявала около 5 процента от аминокиселините в протеиновите структури (100 процента разделени на 20 аминокиселини = 5 процента на аминокиселина).
В действителност тези честоти на поява варират от малко над 1,2 процента (триптофан и цистеин) до малко под 10 процента (левцин).
Категории на аминокиселини
Най- "R" странични веригиили просто R-вериги, попадат в различни подкатегории, които едновременно описват и определят биохимичното поведение на аминокиселината като цяло. Една обща схема категоризира аминокиселините като хидрофобен, хидрофилен (или полярен), заредена или амфипатично.
Хидрофобен идва от гръцкото за „страх от вода“ и тези осем аминокиселини са толкова обозначени, защото са страничните им вериги неполярен, което означава, че те не носят нито нетен електростатичен заряд, нито асиметрично разпределен заряд. В резултат на това свойство хидрофобните аминокиселини обикновено се намират във вътрешността на протеини, "безопасни" от вода.
По същия начин тези киселини хидрофилен връстниците са склонни да се съберат на външните повърхности на протеини. натоварени и амфипатично молекулите, междувременно, показват собствените си прелести и особености.
Следва списък на отделни аминокиселини заедно с някои от отличителните им характеристики. Те се представят в ред на техните еднобуквени съкращения за улеснение, но ако решите да опитате да запомните имената на аминокиселините, трябва да използвате каквато и да е схема за групиране или друга хитрост, която прави тази задача възможно най-лесна.
Хидрофобни аминокиселини
Тези осем аминокиселини обикновено са групирани заедно и понякога се наричат "неполярни" вместо хидрофобни, въпреки че по същество означават едно и също нещо. Те участват в интериора на протеините в взаимодействия на ван дер Ваалс, които са като ковалентни или йонни връзки, но много по-слаби и преходни.
Триптофанът понякога е включен в тази група, но всъщност е амфипатичен.
Хидрофилни аминокиселини
Тези аминокиселини често се наричат "полярни, но незаредени". Те пиперят външните повърхности на протеини и не се връщат в присъствието на вода.
Заредени аминокиселини
Тези съединения се държат много като хидрофилни (полярни) аминокиселини, тъй като те лесно взаимодействат с водата, но носят нетен заряд от +1 или -1. Това ги прави киселини (протонни донори) или основи (протонови акцептори) при рН или киселинност на човешкото тяло.
Амфипатични аминокиселини
„Амфипатичен“ се превежда грубо на „усещането и на двете“ на гръцки и тези аминокиселини могат да функционират както неполярни (хидрофобни), така и полярни (хидрофилни), почти като софтбол играч, който не е суперзвезена стомна или тесто, но може да функционира способно и в двете роли в спорт, в който капацитетът на повечето играчи е високо специализиран.
Те не носят нетен заряд, но разпределението на електрическия заряд по R-веригите на тези аминокиселини е очевидно асиметрично.