Характеристики на каталазен ензим

Posted on
Автор: Judy Howell
Дата На Създаване: 2 Юли 2021
Дата На Актуализиране: 14 Ноември 2024
Anonim
Характеристики на каталазен ензим - Наука
Характеристики на каталазен ензим - Наука

Съдържание

Ензимът каталаза е един от най-ефективните известни ензими, тъй като всеки ензим може да извърши близо 800 000 каталитични събития в секунда. Ключовата функция на каталазата е защита на клетките от водороден пероксид (H2О2) молекули чрез превръщането им в кислород (О2) и вода (H2О). Н2О2 може да повреди ДНК.


Каталазата се образува от четири отделни части или мономери, които се обвиват в ензим с форма на гири. Всеки мономер има каталитичен център, който съдържа молекула на хема, която свързва кислорода. Всеки мономер също така свързва молекула на NADPH, която предпазва самия ензим от вредните ефекти на Н2О2.

Каталазата действа най-добре при рН 7 и е силно изобилна от пероксизоми, които са торбичките вътре в клетката, които разграждат токсичните молекули.

Каталазна структура: Всички четири едно и едно за всички

Каталазата е ензим от четири части или тетрамер. Четири мономера се обвиват един за друг, за да образуват ензим във формата на дъмбели. Всеки мономер има четири домена, или части - като части на тялото, които правят различни неща.

Вторият домейн е този, който съдържа хема групата. Третият домен е известен като обвиващ домейн, където четирите мономера се обвиват един към друг, за да образуват тетрамер.

Много солни мостове или йонни взаимодействия между положително и отрицателно заредени странични вериги на аминокиселини, държат четирите мономера заедно. Мономерите се тъкат около друг, което прави ензима тетрамер много стабилен.


Той носи инструменти

Всеки мономер от каталазния тетрамер съдържа една хема група. Хеме групите са дисковидни молекули, които в центъра имат железен атом, който свързва кислород. Хемът е погребан в средата на каталитичния домен на всеки мономер. Всеки каталазен мономер също свързва NADPH молекула, но на нейната повърхност.

NADPH е там, за да защити ензима от Н2О2 (водороден прекис), който трябва да катализира. An H2О2 молекулата може да се превърне в супероксидна молекула, която е два кислородни атома, свързани един към друг, като един от тях има допълнителен електрон, който е силно реактивен - което означава, че може да взаимодейства с електроните в химически връзки върху други молекули и да разруши тези връзки.

Това е толкова бързо

Кислородни радикали, като Н2О2, се получават при нормални клетъчни процеси. Тъй като са опасни за клетката, те трябва да бъдат превърнати в доброкачествени молекули.


Каталазата е един от най-бързите познати ензими. Всеки мономер в каталазния тетрамер може да извърши близо 200 000 каталитични събития в секунда. Тъй като тетрамер има четири мономера, всеки ензим каталаза може да извърши близо 800 000 каталитични събития в секунда.

Каталазата се нуждае от това ниво на ефективност, защото Н2О2 е опасно за клетката. Каталазните ензими се натрупват в торбички, наречени пероксизоми в клетката. Пероксизомите са везикули, които разграждат токсичните за клетката молекули, включително кислородните радикали като Н2О2.

Неутрално pH

Изследователите са изследвали активността на каталазата при рН 7,4 и при 25 градуса по Целзий (77 градуса по Фаренхайт). Оптималното рН за каталазната реакция е около 7, така че един от начините изследователите да спрат активността на каталазата в епруветка е да променят рН, като добавят силна киселина или силна основа.

В рамките на клетката каталазата се натрупва в пероксизоми, които имат различни pH, когато се измерват в различни клетки. Списанието “IUBMB Life” съобщава, че пероксизомите са с pH, които варират от 5,8-6,0, 6,9-7,1 и 8,2.

По този начин различните пероксизоми могат да съдържат различни количества каталаза или могат да включат или изключат каталазата в зависимост от това как регулират вътрешното си ниво на pH.