Как се изчислява км

Съдържание

• Сюжетът на Michaelis-Menten
• Парцелът Lineweaver-Burk

В биологичните реакции ензимите функционират подобно на катализаторите, осигурявайки алтернативни пътища за протичане на реакциите и ускорявайки цялостния процес. Ензимът работи в субстрата и способността му да увеличава скоростта на реакцията зависи от това колко добре се свързва със субстрата. Константата на Михаилис, обозначена с K_М, е мярка за афинитет на ензим / субстрат. По-малка стойност показва по-строго свързване, което означава, че реакцията ще достигне максималната си скорост при по-ниска концентрация. K_М има същите единици като концентрацията на субстрата и е равна на концентрацията на субстрата, когато скоростта на реакцията е половината от нейната максимална стойност.

Сюжетът на Michaelis-Menten

Скоростта на ензимно катализирана реакция е функция от концентрацията на субстрата. За да получат диаграма за определена реакция, изследователите подготвят няколко проби от субстрат в различни концентрации и записват скоростта на образуване на продукта за всяка проба. График на скоростта (V) спрямо концентрацията () създава крива, която се изкачва бързо и се изравнява с максимална скорост, което е точката, в която ензимът работи възможно най-бързо. Това се нарича парцел за насищане или сюжет на Михаилис-Ментен.

Уравнението, което определя сюжета на Михаилис-Ментен, е:

V = (V_макс ) ÷ (K_М +, това уравнение се свежда до V = V_макс ÷ 2, така че К_М е равна на концентрацията на субстрата, когато скоростта е половината от максималната му стойност. Това прави теоретично възможно да се чете K_М извън графиката.

Парцелът Lineweaver-Burk