Съдържание
- TL; DR (Твърде дълго; Не четях)
- Молекулно движение и ролята на температурата
- Ефект от замразяване върху ензимната активност
- Ензимна структура
- Кипене и денатуриране
Ензимите са от решаващо значение за целия живот, защото катализират химичните реакции, които иначе биха протичали твърде бавно, за да поддържат живота. Важно е скоростта, с която ензимите да са в състояние да катализират целевите си реакции и способността на ензимите да поддържат своята структура са силно зависими от температурата. В резултат на това замразяването и кипенето могат да имат значителни ефекти върху ензимната активност.
TL; DR (Твърде дълго; Не четях)
Кипването разгражда ензимите, така че те вече не функционират. Под замръзване кристализацията предотвратява функционирането на ензимите.
Молекулно движение и ролята на температурата
За да се разбере как замразяването влияе на ензимната активност, първо е необходимо да се разбере влиянието на температурата върху молекулите, които са субстрати за ензимна катализа. В рамките на клетките, субстратните молекули са в постоянно произволно движение, известно като броуновско движение, в резултат на сблъсъци между молекулите на субстрата и отделните водни молекули. С увеличаването на температурата скоростта на това произволно молекулно движение се увеличава, тъй като молекулите имат по-висока вибрационна енергия при по-високи температури. По-бързото движение увеличава честотата на случайни сблъсъци между молекули и ензими, което е важно за ензимната активност, тъй като ензимите зависят от техните молекули на субстрата, които се сблъскват в тях, преди да настъпи реакция.
Ефект от замразяване върху ензимната активност
При много студени температури доминира обратният ефект - молекулите се движат по-бавно, намалявайки честотата на сблъсъци на ензим-субстрат и следователно намалявайки активността на ензима. В момента на замръзване молекулярното движение намалява драстично, тъй като се образува твърдо образуване и молекулите се заключват в твърди кристални образувания. В рамките на тези твърди кристали молекулите имат далеч по-малка свобода на движение в сравнение със същите молекули в течно устройство. В резултат на това сблъсъците между ензим-субстрат са изключително редки, когато се случи замръзване и активността на ензима е почти нула под замръзването.
Ензимна структура
Въпреки че повишаването на температурата води до по-високи скорости на ензимната активност, има горна граница на температурата, при която ензимите могат да продължат да функционират. За да се разбере защо това е така, трябва да се вземе предвид структурата и функцията на ензимите. Ензимите са протеини, съставени от отделни аминокиселини, държани заедно в триизмерна структура чрез химически връзки между аминокиселини. Тази триизмерна структура е от решаващо значение за ензимната активност, тъй като ензимите са структурирани така, че да образуват физическо "прилягане" около субстратите им.
Кипене и денатуриране
При температури около кипене химическите връзки, които държат заедно структурата на ензимите, започват да се разрушават. Получената загуба на триизмерна структура води до това, че ензимите вече не отговарят на техните целеви субстратни молекули и ензимите изцяло спират да функционират. Тази загуба на структура, известна като денатурация, е необратима - след като ензимите се нагреят толкова много, че химическите връзки, които ги държат заедно, се разпадат, те няма да се образуват спонтанно, ако температурите се понижат. Това е за разлика от замразяването, което не влияе на ензимната структура - ако температурите се повишат след замразяване, ензимната активност ще се възстанови.